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Le sommaire
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1. Historique
2. Phosphorylation anormale ou hyperphosphorylation ?
3. Les co-facteurs dans l'agrégation des protéines tau dans la maladie d'Alzheimer

III) Les protéines tau et la dégénérescence neurofibrillaire dans d'autres pathologies

1. Rappels
2. Tau c'est trop ...
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Résumé du document
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Dégénérescence neurofibrillaire et influence de la protéine tau dans la maladie d'Alzheimer et les autres maladies neurodégénératives. Document de 3400 mots environ au format Word.

Extraits

[...] En conclusion, l’hyperphosphorylation des protéines tau perturberait le métabolisme neuronal mais d’autres facteurs pourraient conduire à l’agrégation de ces protéines en filaments. III) Les protéines tau et la dégénérescence neurofibrillaire dans d’autres pathologies 3.1 ) Rappels Dans la maladie d'Alzheimer, la dégénérescence neurofibrillaire est caractérisée biochimiquement par trois variants majeurs appelés tau et 69. Or, la dégénérescence neurofibrillaire est une figure pathologique rencontrée dans d’autres maladies neurodégénératives caractérisées par des tableaux cliniques différents de ceux de la maladie d’Alzheimer. Elle est retrouvée dans le vieillissement, la trisomie 21 et certaines maladies neurodégénératives telles que la dégénérescence corticobasale, la paralysie supranucléaire progressive, la maladie de Steinert et certains syndromes parkinsoniens (Parkinson post-encéphalitique, syndrome de l’île de Guam) . [...]


[...] Les kinases impliquées dans la phosphorylation de tau in vitro sont nombreuses. Parmi les plus communes, citons la cdc2 et la cdk5, la GSK3ß, les MAP kinases (erk1 et erk2), les MARK, la phosphorylase la pKA, la pKC, les SAP kinases (SAPK1g (JNK1), SAPK2a SAPK2b, SAPK3 et SAPK4) et la tau-tubuline kinase. Il y a également une balance phosphorylation-déphosphorylation médiée par les phosphatases 2A et 2B . Une autre modification post-traductionnelle a été récemment rapportée: une O-glycosylation consistant en l'ajout d'un résidu de N-acétyl-glucosamine (GlcNAc) sur des résidus sérine ou thréonine. [...]


[...] Pour la maladie de Steele-Richardson, le cortex frontal est particulièrement affecté avec une préférence pour les couches profondes du cortex moteur primaire (Aire de Brodmann . Il existe également des agrégations de protéines tau particulières comme dans la maladie de Pick, avec les corps de Pick localisés principalement dans la couche II de l’isocortex et les neurones granulaires du gyrus dentatus . Elle affecte des sous-populations neuronales particulières. De plus, certaines sous-populations cellulaires expriment des isoformes de protéines tau qui lui sont propres . [...]


[...] Plusieurs équipes ont montré qu'une phosphorylation de ces protéines tau était responsable de ces modifications. Leur caractérisation biochimique par la technique des immunoempreintes, révéla la présence d'un triplet de protéines (tau et également appelé A68 ou tau-PHF uniquement dans les cerveaux de patients atteints de la MA . Après déphosphorylation, les tau-PHF s'alignent avec les tau normales, ce qui suggère que les 6 isoformes des protéines tau sont anormalement phosphorylées . Plusieurs sites de phosphorylation sur les tau-PHF furent déterminés in vivo, par spectrométrie de masse et l'utilisation de sondes immunologiques spécifiques des tau-PHF dépendants de la phosphorylation . [...]


[...] Cette incapacité de liaison aux microtubules résulterait essentiellement de leur phosphorylation. En effet, après déphosphorylation, les tau-PHF retrouveraient la capacité de se lier aux microtubules . Dans le neurone, la déstabilisation des microtubules perturberait des fonctions vitales, comme le transport axonal. Ainsi, le neurone ne pouvant plus assurer sa survie, dégénèrerait. Cependant, des questions peuvent se poser: Pourquoi les tau-PHF restent-elles phosphorylées et s'agrègent-elles? Il semble qu'il y ait plusieurs hypothèses: les phosphatases seraient inactives dans la MA; ii) les protéines tau emprisonnées dans les PHF seraient inaccessibles aux phosphatases ; iii) il existerait une conformation spécifique des tau-PHF entraînant leur agrégation; iv) il y aurait une anomalie d'adressage cellulaire (somato-dendritique ou axonal); il existerait d'autres modifications post-traductionnelles ou O-glycosylation) , non- enzymatiques (glycation) ou encore l’ubiquitination qui seraient responsables de la formation des PHF ) Les co-facteurs dans l’agrégation des protéines tau dans la maladie d’Alzheimer Une autre hypothèse serait que l’hyperphosphorylation des protéines tau n’est pas responsable de leur agrégation. [...]

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Informations sur le doc

Date de publication
23/03/2006
Langue
français
Format
Word
Type
dissertation
Nombre de pages
6 pages
Niveau
grand public
Consulté
6 fois

Informations sur l'auteur David G. (étudiant)

Niveau
Grand public
Etude suivie
psychologie
Ecole, université
Université...
Note du document :
         
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